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Myokine

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Myokine sind hormonähnliche Botenstoffe, die von der Muskulatur der Säugetiere bei Bewegung und Kontraktion ausgeschüttet werden. Der Name leitet sich aus dem griechischen „Mys“: Muskel und „kinema“: Bewegung ab. Sie sind seit 2007 als Unterart der Interleukine (IL-x), zu den Zytokinen zählende Peptidhormone, eingestuft, d. h., sie sind als körpereigene Botenstoffe der Muskelzellen eingestuft. Ihre Entdeckung geht auf das Centre of Inflammation and Metabolism[1], Department of Infectious Diseases and Copenhagen Muscle Research Centre, Rigshospitalet, University of Copenhagen, Faculty of Health Sciences, in Dänemark zurück. Es werden über 600[2] verschiedene Arten angegeben, die nicht alle vollständig erforscht sind. Sie stellen ein aktuelles Forschungsgebiet der Zellbiologie dar.

Wirkung

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Bisher sind Wirkungen auf Typ-II-Diabetes, das Herzkreislaufsystem, den Stoffwechsel und die Dehnbarkeit von Gefäßen bekannt.[3][4][5][6]

Diese systemische Interaktion wird als Muscle-Organ-Crosstalk (Muskel-Organ-Kreuzdialog) bezeichnet, da die hochstoffwechselaktive Muskulatur durch die Myokinausschüttung endokrine, parakrine oder autokrine Effekte in weit entfernten Geweben auslöst[7]. Werden ähnliche hormonelle Botenstoffe durch Bewegung aus anderen Organen freigesetzt, spricht man übergreifend von Exerkinen[8].

Spezifische Myokine und ihre Funktionen

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Interleukin-6 (IL-6): IL-6 ist das am besten untersuchte Myokin und wird bereits bei moderater Alltagsbelastung wie ausdauerndem Gehen signifikant ausgeschüttet[9]. Es fördert in der Erholungsphase nach dem Sport gezielt den Fettsäuretransport sowie die Fettakkumulation in der Muskulatur, ohne die Glykogenresynthese (das Auffüllen der Kohlenhydratspeicher) zu beeinträchtigen[10]. Zudem kann muskuläres IL-6 in erhöhter Konzentration die Blut-Hirn-Schranke passieren und zentral den Appetit regulieren[11]. Es entfaltet ein starkes antientzündliches Profil, welches sich von dem in Ruhe produzierten, krankmachenden IL-6 unterscheidet. Letzteres wird als entzündungsförderndes Nicht-Myokin-IL-6 insbesondere vom Fettgewebe (Adipozyten) produziert und ausgeschüttet[12].

Clusterin (CLU): Ein durch körperliche Aktivität stimuliertes Myokin, welches das Herz-Kreislauf-System schützt (beispielsweise vor schädlichen Umwelteinflüssen wie Feinstaub) und im Nervensystem antientzündlich wirkt, wodurch die kognitive Leistungsfähigkeit geschützt wird[13].

Musclin und Osteonectin: Diese Botenstoffe reagieren unter anderem auf die Kombination aus Training und kalorienreduzierter Ernährung[14]. Musclin wird durch Muskelaktivität angeregt und ist zentral für die Steigerung der physischen Ausdauerleistung, den Kraftzuwachs und die mitochondriale Biogenese[14].

Interleukin-15 (IL-15) und Fibroblast Growth Factor 21 (FGF-21): Diese Myokine fördern die Fettoxidation, wirken einer mitochondrialen Dysfunktion entgegen und unterstützen die systemische Stoffwechselgesundheit sowie das Muskelwachstum[15].

Kommunikationsachsen (Crosstalks)

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Der Informationsaustausch zwischen den Organen findet über hochspezifische Kommunikationswege statt:

Gehirn (Muscle-Brain-Crosstalk): Myokine wie Irisin, Cathepsin B (CatB), BDNF und Clusterin beeinflussen das Gehirn direkt[15]. Sie fördern das Nervenwachstum (Neurogenese) im Hippocampus, schützen kognitive Funktionen und dämpfen Entzündungsprozesse im Nervensystem[13].

Fettgewebe und Leber: Myokine wie Irisin und FGF-21 stimulieren die Umwandlung von weißem in wärmeerzeugendes braunes Fettgewebe (Browning) und kurbeln den Energieverbrauch an[11]. IL-6 stimuliert zudem die Lipolyse in den Fettdepots und hilft der Leber, die Glukoseproduktion bei Belastung zu steuern[11].

Knochen (Muscle-Bone-Crosstalk): Die Muskulatur und das Skelett agieren als funktionelle Einheit und tauschen sich aus, um dem Muskel- und Knochenabbau (sarkopenische Adipositas) entgegenzuwirken[15]. Muskeln kommunizieren mit dem Knochen, während dieser über Osteokine (wie Osteocalcin) auf die muskulären Anpassungsprozesse einwirkt[14]

Bedeutung des biologischen Kontextes

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Die gesundheitsfördernden Eigenschaften von Myokinen sind zwingend an den natürlichen physiologischen Auslöser der Muskelkontraktion gebunden[12]. Das Doppelgesicht des Botenstoffs Interleukin-6 illustriert dies anschaulich: Während das bei körperlicher Belastung ausgeschüttete Myokin-IL-6 stark antientzündliche Eigenschaften besitzt, entfaltet das vom ruhenden Körper (beispielsweise von Fettzellen) produzierte Nicht-Myokin-IL-6 (insbesondere aus viszeralen Fett oder aus Immunzellen, z. B. Monozyten und Makrophagen) eine pro-entzündliche Wirkung[12]. Dieses nicht-muskuläre IL-6 gilt als Schlüsselsubstanz bei chronischen Entzündungen, Makro- sowie Mikroangiopathien (wie Arteriosklerose) und onkologischen Pathologien. Eine künstliche, isolierte Zufuhr der Botenstoffe kann die exakt aufeinander abgestimmten Systemwirkungen des physiologischen Muskel-Organ-Crosstalks folglich nicht reproduzieren um positive Wirkungen entfalten zu wollen. Sie begünstigt im Gegenteil schwerwiegende Stoffwechselstörungen[12].

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Einzelnachweise

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  1. ↑ Centre of Inflammation and Metabolism: About CIM
  2. ↑ J. H. Lee, H. S. Jun: Role of Myokines in Regulating Skeletal Muscle Mass and Function. In: Frontiers in Physiology. Band 10, 2019, S. 42, doi:10.3389/fphys.2019.00042, PMID 30761018.
  3. ↑ Christa Broholm, Matthew J. Laye, Claus Brandt, Radhika Vadalasetty, Henriette Pilegaard, Bente Klarlund Pedersen, Camilla Scheele: LIF is a contraction-induced myokine stimulating human myocyte roliferation. In: Journal of Applied Physiology. 2011;111:251-259. doi:10.1152/japplphysiol.01399.2010
  4. ↑ Bente Klarlund Pedersen, Thorbjörn C. A. Åkerström, Anders R. Nielsen and Christian P. Fischer: Role of myokines in exercise and metabolism. (PDF; 69 kB) In: J Appl Physiol 103:1093-1098, 2007. doi:10.1152/japplphysiol.00080.2007
  5. ↑ E. Wolsk, H. Mygind, T. S. Grøndahl, B. K. Pedersen, G. van Hall: IL-6 selectively stimulates fat metabolism in human skeletal muscle. In: American Journal of Physiology-Endocrinology and Metabolism. 2010;299:S. E832–E840, doi:10.1152/ajpendo.00328.2010. PMID 20823453.
  6. ↑ C. Brandt, B. K. Pedersen: The role of exercise-induced myokines in muscle homeostasis and the defense against chronic diseases. In: Journal of biomedicine & biotechnology. Band 2010, 2010, S. 520258, ISSN 1110-7251. doi:10.1155/2010/520258. PMID 20224659. PMC 2836182 (freier Volltext). (Review).
  7. ↑ M. C. K. Severinsen, B. K. Pedersen: Muscle-Organ Crosstalk: The Emerging Roles of Myokines. In: Endocrine Reviews. Band 41, Nr. 4, 2020, S. 594–609, doi:10.1210/endrev/bnaa016 (englisch).
  8. ↑ L. S. Chow et al.: Exerkines in health, resilience and disease. In: Nature Reviews Endocrinology. Band 18, Nr. 5, 2022, S. 273–289 (englisch).
  9. ↑ T. M. Kistner et al.: Myokine secretion during moderate-intensity physical activity: Dose response of walking duration on IL-6. In: American Journal of Human Biology. 2024, doi:10.1002/ajhb.24131 (englisch).
  10. ↑ T. M. Kistner et al.: Myokine IL-6 activity enhances post-exercise fatty acid accumulation in skeletal muscle but does not affect glycogen resynthesis. In: Molecular Metabolism. 2025, doi:10.1016/j.molmet.2025.102283 (englisch).
  11. 1 2 3 N. Malandrino, R. S. Ahima: Obesity, Myokines, and Metabolic Health. In: L. L. Ji (Hrsg.): The Skeletal Muscle: Plasticity, Degeneration and Epigenetics. Advances in Experimental Medicine and Biology. Band 1478. Springer, 2025, doi:10.1007/978-3-031-88361-3 (englisch).
  12. 1 2 3 4 W. Laube: Bewegungsmangel: Dekonditionierung, Krankheit, Schmerzen, Altern. Springer, Berlin/Heidelberg 2023, ISBN 978-3-662-67753-7, S. 242–243, 531, doi:10.1007/978-3-662-67753-7.
  13. 1 2 M. Wu et al.: Association between PM2.5 and myokines... In: Science of the Total Environment. Band 854, 2023, S. 158598 (englisch).
  14. 1 2 3 P. Kysel et al.: Different Effects of Cyclical Ketogenic vs. Nutritionally Balanced Reduction Diet on Serum Concentrations of Myokines... In: Nutrients. Band 15, 2023, S. 1720 (englisch).
  15. 1 2 3 X. Zhang, C. Lv et al.: Myokine, a key cytokine for physical exercise to alleviate sarcopenic obesity. In: Molecular Biology Reports. Band 50, 2023, S. 2723–2734 (englisch).
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